ОПТИМІЗАЦІЯ ПОЖИВНИХ СЕРЕДОВИЩ ДЛЯ ПРОМИСЛОВОГО КУЛЬТИВУВАННЯ РЕКОМБІНАНТНОГО ШТАМУ ESCHERICHIA COLI BL21
DOI:
https://doi.org/10.32782/naturaljournal.9.2024.2Ключові слова:
Escherichia coli BL21, оптимізація середовища, альтернативне джерело вуглецю, альтернативне джерело азоту, рекомбінантний білокАнотація
В роботі відображено комплексний аналіз даних наукової літератури, опублікованої в період між 2019 і 2024 роками, відображеної в виданнях, що індексуються в базах даних Web of Science та Scopus. Огляд літератури зосереджено на визначенні можливостей оптимізації поживного середовища для промислового культивування штаму Escherichia coli BL21 з метою отримання рекомбінантних білків. Вказаний штам широко використовується в промисловості. Відсутність в цьому штамі певних протеаз робить його ідеальним інструментом для отримання стабільних білкових продуктів. Дослідження звертає увагу на ключові фактори, що впливають на експресію білків та приріст біомаси, включаючи джерела карбону та нітрогену, мікроелементи та додаткові компоненти, а також значення pH поживного середовища. Результатом змін цих ключових факторів є підвищення кількості клітин та якості продукту. В результаті аналізу літератури встановлено, що оптимізація складу поживного середовища через використання альтернативних джерел карбону та нітрогену може значно підвищити врожай клітин штаму бактерії та впливати на якість та кількість рекомбінантного білку. Як альтернативні джерела карбону можуть бути використані спирти – манітол, гліцерин, цукри – лактоза, а також цукровмісні сполуки, що є відходами харчової промисловості (патока, кукурудзяний екстракт, сироватка). Крім того, можливе використання комплексних сполук – лігнінцелюлози. Часто альтернативні джерела карбону можуть слугувати і джерелами нітрогену. Використання альтернативних джерел карбону та нітрогену може, з одного боку, бути одним з біоекономічних факторів здешевлення виробництва рекомбінантних білків, а з іншого боку, може впливати на метаболічні шляхи засвоєння інших елементів, та змінювати тривалість фаз росту культури, що важливо за промислового культивування мікроорганізму. Оптимізація поживного середовища має комплексні наслідки, і саме так необхідно розглядати цей процес.
Посилання
Azatian S.B., Kaur N., Latham M.P. Increasing the buffering capacity of minimal media leads to higher protein yield. Journal of biomolecular NMR. 2019. № 73. P. 11–17. https://doi.org/10.1007/s10858-018-00222-4.
Basiony M., Ouyang L., Wang D., Yu J., Zhou L., Zhu M., ... Zhang L. Optimization of microbial cell factories for astaxanthin production: Biosynthesis and regulations, engineering strategies and fermentation optimization strategies. Synthetic and Systems Biotechnology. 2022. № 7 (2). P. 689–704. https://doi.org/10.1016/j.synbio.2022.01.002.
Chiang C.J., Hu M.C., Ta T., Chao Y.P. Glutamate as a non-conventional substrate for high production of the recombinant protein in Escherichia coli. Frontiers in Microbiology. 2022. № 13. 991963. https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.991963.
Corless E.I., Mettert E.L., Kiley P.J., Antony E. (2020). Elevated expression of a functional Suf pathway in Escherichia coli BL21 (DE3) enhances recombinant production of an iron-sulfur cluster-containing protein. Journal of Bacteriology. 2020. № 202 (3). p. 10–1128. https://doi.org/10.1128/jb.00496-19.
Deng S., Zhu S., Zhang X., Sun X., Ma X., Su E. High-level expression of nitrile hydratase in Escherichia coli for 2-amino-2, 3-dimethylbutyramide synthesis. Processes. 2022. № 10 (3). p. 544. https://doi.org/10.3390/pr10030544.
Duan M., Wang Y., Yang G., Li J., Wan Y., Deng Y., Mao Y. High-level production of γ-cyclodextrin glycosyltransferase in recombinant Escherichia coli BL21 (DE3): culture medium optimization, enzymatic properties characterization, and product specificity analysis. Annals of Microbiology. 2020. № 70. P. 1–13. https://doi.org/10.1186/s13213-020-01610-8.
Ge J., Wang X., Bai Y., Wang Y., Wang Y., Tu T., ... Zhang J. Engineering Escherichia coli for efficient assembly of heme proteins. Microbial Cell Factories. 2023. № 22 (1). P. 59. https://doi.org/10.1186/s12934-023-02067-5.
Hari Priya S.K., Vijila K. Effect of Different Carbon Sources and Growth Supplements on Growth and Biomass Production of Bioinoculant Azospirillum lipoferum Az204. International Journal of Plant & Soil Science. 2023. № 35 (20). p. 467–473. https://doi.org/10.9734/ijpss/2023/v35i203828.
Höhmann S., Briol T.A., Ihle N., Frick O., Schmid A., Bühler B. Glycolate as alternative carbon source for Escherichia coli. Journal of Biotechnology. 2024. № 381. P. 76–85. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2024.01.001.
Khani M.H., Bagheri M. Skimmed milk as an alternative for IPTG in induction of recombinant protein expression. Protein expression and purification. 2020. № 170. 105593. https://doi.org/10.1016/j.pep.2020.105593.
Kittler S., Kopp J., Veelenturf P.G., Spadiut O., Delvigne F., Herwig C., Slouka C. The Lazarus Escherichia coli effect: Recovery of productivity on glycerol/lactose mixed feed in continuous biomanufacturing. Frontiers in bioengineering and biotechnology, 2020. № 8. P. 993. https://doi.org/10.3389/fbioe.2020.00993.
Kumar J., Chauhan A.S., Gupta J.A., Rathore A.S. Supplementation of critical amino acids improves glycerol and lactose uptake and enhances recombinant protein production in Escherichia coli. Biotechnology Journal. 2021. № 16 (8). 2100143. https://doi.org/10.1002/biot.202100143.
Leone S., Sannino F., Tutino M.L., Parrilli E., Picone D. Acetate: friend or foe? Efficient production of a sweet protein in Escherichia coli BL21 using acetate as a carbon source. Microbial cell factories. 2015. № 14. p. 1. https://doi.org/10.10.1186/s12934-015-0299-0.
Li Z., Geffers R., Jain G., Klawonn F., Kökpinar Ö., Nimtz M., ... Rinas U. Transcriptional network analysis identifies key elements governing the recombinant protein production provoked reprogramming of carbon and energy metabolism in Escherichia coli BL21 (DE3). Engineering Reports. 2021. № 3 (9). e12393. https://doi.org/10.1002/eng2.12393.
Lozano Terol G., Gallego-Jara J., Sola Martínez R.A., Martínez Vivancos A., Cánovas Díaz M., de Diego Puente T. Impact of the expression system on recombinant protein production in Escherichia coli BL21. Frontiers in microbiology. 2021. № 12. 682001. https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.682001.
Motronenko V., Lutsenko T., Galkin A., Gorshunov Y., Solovjova V. Optimization of the culture medium composition to increase the biosynthesis of recombinant human interleukin-7 in Escherichia coli. The Journal of Microbiology, Biotechnology and Food Sciences. 2020. № 9 (4). 761 p. https://doi.org/10.15414/jmbfs.2020.9.4.761-768.
Nagappa L.K., Sato W., Alam F., Chengan K., Smales C.M., Von Der Haar T., ... Moore S.J. A ubiquitous amino acid source for prokaryotic and eukaryotic cell-free transcription-translation systems. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. 2022. № 10. 992708. https://doi.org/10.3389/fbioe.2022.992708.
Rawat J., Bhambri A., Pandey U., Banerjee S., Pillai B., Gadgil M. Amino acid abundance and composition in cell culture medium affects trace metal tolerance and cholesterol synthesis. Biotechnology Progress. 2023. № 39 (1). e3298. https://doi.org/10.1002/btpr.3298.
Sapavatu S.N., Kakkerla A. Media selection, optimization for the expression of diphtheriae toxoid in recombinant E.coli. IJBPAS, June, Special Issue, 2023. № 12 (6). P. 307–317. https://doi.org/10.31032/ijbpas/2023/12.6.1045.
Shukla S., Mishra D. Media Optimization for Production of Recombinant Carrier Protein (CRM 197) in Escherichia coli. Journal of Scientific Research. 2021. № 13 (1). https://doi.org/10.3329/JSR.V13I1.48996.
Shahzadi I., Al-Ghamdi M.A., Nadeem M.S., Sajjad M., Ali A., Khan J.A., Kazmi I. Scale-up fermentation of Escherichia coli for the production of recombinant endoglucanase from Clostridium thermocellum. Scientific reports. 2021. № 11 (1), 7145. https://doi.org/10.1038/s41598-021-86000-z.
Soma Y., Tominaga S., Tokito K., Imado Y., Naka K., Hanai T., ... Bamba T. Trace impurities in sodium phosphate influences the physiological activity of Escherichia coli in M9 minimal medium. Scientific reports. 2023. № 13 (1), 17396. https://doi.org/10.1038/s41598-023-44526-4.
Rezaei L., Shojaosadati S.A., Farahmand L., Moradi‐Kalbolandi S. Enhancement of extracellular bispecific anti-MUC1 nanobody expression in E. coli BL21 (DE3) by optimization of temperature and carbon sources through an autoinduction condition. Engineering in life sciences. 2020. № 20 (8). P. 338–349. https://doi.org/10.1002/elsc.201900158.
Wang Y., Kubiczek D., Horlamus F., Raber H.F., Hennecke T., Einfalt D., ... Rosenau F. Bioconversion of lignocellulosic ‘waste’to high-value food proteins: Recombinant production of bovine and human αS1-casein based on wheat straw lignocellulose. GCB Bioenergy. 2021. № 13 (4). P. 640–655. https://doi.org/10.1111/gcbb.12791.
Yeoh J.W., Jayaraman S.S.O., Tan S.G.D., Jayaraman P., Holowko M.B., Zhang J., ... Poh C.L. A model-driven approach towards rational microbial bioprocess optimization. Biotechnology and Bioengineering. 2021. № 118 (1). p. 305–318. https://doi.org/10.1002/bit.27571.
Zapata Montoya J.E., Carranza Saavedra D., Sánchez Henao C.P. Kinetic analysis and modeling of L-valine production in fermentation batch from E. coli using glucose, lactose and whey as carbon sources. 2021. https://doi.org/10.1016/j.btre.2021.e00642 in English.
